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          cy5修飾多肽;提供FITC/cy3/ICG熒光標(biāo)記APOL1多肽/VIP3多肽/PEG化后的蛋白多肽/棕櫚酸修飾的兩親性多肽C15H31CO-(AEELAKK)3-NH2(PA1)等多肽的定制合成
          發(fā)布時間:2022-05-30     作者:ysl   分享到:

          熒光標(biāo)記多肽

          熒光染料標(biāo)記的多肽用于生物體內(nèi)生物醫(yī)學(xué)成像、蛋白結(jié)合和定位等的研究。熒光素可以直接和多肽的N端直接相連(異硫氰酸熒光素的連接, 通常在多肽的N端和異硫氰酸熒光素直接插一個氨基乙酸或者β-丙氨酸。),或者在C端和賴氨酸(或半胱氨酸)的側(cè)鏈連接、或者在其它可以連接的位子連接。

          多肽的熒光標(biāo)記技術(shù)(FITC修飾/AMC修飾)

          熒光標(biāo)記所依賴的化合物稱為熒光物質(zhì)。熒光物質(zhì)是指具有共軛雙鍵體系化學(xué)結(jié)構(gòu)的化合物,受到紫外光或藍紫光照射時,可激發(fā)成為激發(fā)態(tài),當(dāng)從激發(fā)態(tài)恢復(fù)基態(tài)時,發(fā)出熒光。熒光標(biāo)記技術(shù)指利用熒光物質(zhì)共價結(jié)合或物理吸附在所要研究分子的某個基團上,利用它的熒光特性來提供被研究對象的信息。熒光標(biāo)記的無放射物污染,操作簡便等優(yōu)點,使得熒光標(biāo)記物在許多研究領(lǐng)域的應(yīng)用日趨。

          FITC修飾多肽的原理
          異硫氰酸熒光素(FITC)具有比較高的活性,通常來說,在固相合成過程中引入該種熒光基團相對于其他熒光素要更容易,并且反應(yīng)過程中不需要加入活化試劑。


          PEG化后的蛋白多肽

          蛋白多肽簡介:蛋白多肽(又名卵蛋白酶解物)是人體血漿中的一種功能大分子蛋白質(zhì),是維持血漿滲透壓、增加血容量,提供平衡氨基酸的重要成分,是人體不可或缺的營養(yǎng)物質(zhì)。雞卵清白蛋白和人血清白蛋白的氨基酸組成比例非常相似,具有全部的20種氨基酸,是目前*優(yōu)良的蛋白質(zhì),可代替蛋白質(zhì)進行一系列的生理活動。

          特性:作為功能性活性肽白蛋白多肽與其他多肽類物質(zhì)一樣具有相應(yīng)的物理化學(xué)特點,如低粘度、溶解性好、活性高等。

          PEG化后的蛋白多肽

          FITC修飾的多肽通常主要有兩種形式:
          (1)在整條肽鏈末端接入FITC,并且在FITC之前接入一分子的Acp(6-氨基己酸),也稱烷基間隔器。反應(yīng)中FITC與肽鏈上裸露的-NH2反應(yīng),Acp的接入提供了六個碳的直鏈空間,大大降低了反應(yīng)的空間位阻,提高了反應(yīng)效率,降低了反應(yīng)難度。其次,F(xiàn)ITC還與多肽結(jié)構(gòu)中的-SH,側(cè)鏈-NH2反應(yīng),Acp的加入也降低了這種副反應(yīng)發(fā)生的可能。此外,多肽在酸性環(huán)境條件下切割時,在N端接入FITC的多肽需要經(jīng)歷環(huán)化作用來形成熒光素,這種過程通常都會伴隨后一個氨基酸的切除,而烷基間隔器Acp的接入就避免了這一情況的發(fā)生。
          (2)在整條肽中的某個Lys側(cè)鏈接入FITC,Lys側(cè)鏈為末端為-NH2的四碳直鏈烷基,直接起到了降低空間位阻的作用。這種修飾方式能夠靈活的在整條肽中任何位置進行FITC修飾,而不僅僅局限于末端。


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           1:熒光標(biāo)記各種多肽(包含F(xiàn)ITC 羅丹明 ICG CY3 CY3.5 CY5 CY5.5 CY7)等等

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          2:熒光標(biāo)記抗體(包含F(xiàn)ITC 羅丹明ICG CY3 CY3.5 CY5 CY5.5 CY7)等等

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          3:熒光標(biāo)記的蛋白或糖類(包含F(xiàn)ITC 羅丹明ICG CY3 CY3.5 CY5 CY5.5 CY7)等等

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          4:各種蛋白或糖類的改性,改性成NHS MAL NH2 N3 SH 生物素

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          產(chǎn)地 :西安

          純度:99%

          用途:僅用于科研

          溫馨提示:僅用于科研,不能用于人體實驗!

          QY小編 ysl 2022.5.30







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